Das absolut besondere Gas ExW

Das 6. Wassergas (ExW) im Browns Gas wirkt wie ein "Leim", der "Wasserstrukturen" zusammenhält, weshalb atomarer Sauerstoff und Wasserstoff in stabiler Form existieren können. Diese Wasserstrukturen können groß genug sein, um schwerer als Luft zu sein.

 Yull Brown nannte diese Strukturen "Fluid Crystal", Professor Ruggero Santilli nennt sie "Magnecules" oder elektrisch expandiertes Wasser.

 

Was ist elektrisch expandiertes Wasser?

  • Es ist ein "vierter Zustand des Wassers", in dem das Wasser viel Energie absorbiert hat

  • In diesem Zustand ist das Wasser brennbar und es kondensiert nicht, wenn es gekühlt wird

  • EEW wird nicht aus einer elektrolysierten stöchiometrischen Mischung von O2 und H2 hergestellt 

  • Viele Biologen glauben, wenn wir bestimmte Frequenzen und gepulste Spannung verwenden, um Wasserkristalle zu bilden, bevor wir das Wasser trinken, dass dies dann wichtige gesundheitliche Vorteile bietet. Denken Sie daran, dass der menschliche Körper zu 72% aus Wasser besteht. Es wird angenommen, dass das Wasser in unserer Zirbeldrüse eine entscheidende Rolle im menschlichen Bewusstsein spielt.

  • Das Wasser, das wir normalerweise trinken, besteht aus einer chaotischen (High-Entropy) Ansammlung von Wassermolekülen. Einige Wissenschaftler denken, dass chaotisches, ungeordnetes Wasser in unserem Körper zu gestörten Zellen, Geweben und Körpersystemen führen kann. Dies kann sich auch in psychologischen Problemen wie geringer Aufmerksamkeitsspanne, Konzentrationsschwierigkeiten, Angstzuständen oder Depressionen zeigen.

  • Wenn wir dem Wasser jedoch Quantenkohärenz zur Verfügung stellen, bilden die H2O-Moleküle Kristallilstrukturen mit viel niedrigerer Entropie und die "Oberflächenspannung" des Wassers nimmt stark ab. Kann wohlgeordnetes Wasser wohlgeordnete und gesündere Zellen und Gewebe im menschlichen Körper erzeugen? 
  • Einige Ärzte, einschließlich Nobelpreisträger Dr. Peter Agre, denken so.

 

Wassermoleküle und Proteine

Bochumer Biophysiker haben eine Diode für Protonen entdeckt: Genau wie das elektronische Bauteil die Flussrichtung des elektrischen Stroms vorgibt, sorgt die „Protonendiode“ dafür, dass Protonen nur in eine Richtung durch eine Zellmembran geschleust werden können. Wassermoleküle spielen dabei als aktive Bauteile der Diode eine wichtige Rolle. Die Forscher um Professor Klaus Gerwert (Lehrstuhl für Biophysik) konnten das durch eine Kombination aus Molekularbiologie, Röntgenstrukturanalyse, zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie und Biomolekularen Simulationen beobachten.

 

Die Protonendiode spielt eine wichtige Rolle bei der Energiegewinnung von Zellen. Lichtgetriebene Protonenpumpen – bestimmte Proteine, die die Zellmembran durchspannen – schleusen Protonen aus der Zelle heraus, sodass außen ein Überdruck entsteht, „ganz ähnlich wie der Wasserdruck an einer Staumauer“, verdeutlicht Gerwert. An anderer Stelle drängen die Protonen wieder in die Zellen hinein um das Konzentrationsgefälle auszugleichen, und treiben dabei die Turbinen der Zelle an, Proteine namens ATP-asen. Die dabei freiwerdende Energie wird umgewandelt in den universellen Kraftstoff der Zellen, ATP (Adenosintriphosphat). „Dieser Ablauf ist eine Art archaische Photosynthese“, erklärt Gerwert. „Die Lichtenergie wird letztlich in für den Organismus nutzbare Energie umgewandelt.“

 

Die Details dieser Vorgänge sind Gegenstand der Forschung, besonders die Rolle der Wassermoleküle in Proteinen war lange unklar. „Früher glaubte man, dass die Wassermoleküle durch Zufall in Proteine hineingeraten würden und keine besondere Funktion erfüllten“, so Gerwert. Die aktuelle Arbeit zeigt, dass die Wassermoleküle im Protein sehr wohl eine aktive Funktion ausüben.

Die Bochumer Forscher konnten ihre Ergebnisse in einem interdisziplinären Ansatz durch eine Kombination aus Molekularbiologie, Röntgenstrukturanalyse, zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie und Biomolekularen Simulationen erzielen. Diese Kombination zeigt die dynamischen Vorgänge im Protein nach Lichtanregung mit atomarer Auflösung. „Man kann verfolgen, wie das Proton von der zentralen Protonenbindestelle im Innern des Proteins über eine Aminosäure und dann über einen protonierten Wassercluster an die Membranoberfläche transportiert wird“, beschreibt Gerwert. Der Ansatz erweitert jetzt die klassischen Methoden der Strukturbiologie, Röntgenstrukturanalyse und Kernspinresonanzspektroskopie (NMR), da er einen kompletten Film liefert und nicht nur Standbilder von Proteinen.

Quelle: Ruhr-Universität Bochum